Цитоскелет - это важная составляющая клетки. Строение и функции цитоскелета

Причем в клетках прокариот обнаружены гомологи всех белков цитоскелета эукариот. Цитоскелет - постоянная структура, в функции которой входит поддержание и адаптация формы клетки ко внешним воздействиям, экзо- и эндоцитоз , обеспечение движения клетки как целого, активный внутриклеточный транспорт и клеточное деление .

Кератиновые промежуточные филаменты в клетке.

Цитоскелет образован белками, выделяют несколько основных систем, называемых либо по основным структурным элементам, заметным при электронно-микроскопических исследованиях (микрофиламенты , промежуточные филаменты , микротрубочки), либо по основным белкам, входящим в их состав (актин -миозиновая система, кератины , тубулин -динеиновая система).

Цитоскелет эукариот

Актиновые филаменты (микрофиламенты)

Порядка 7 нм в диаметре, микрофиламенты представляют собой две цепочки из мономеров актина , закрученные спиралью. В основном они сконцентрированы у внешней мембраны клетки, так как отвечают за форму клетки и способны образовывать выступы на поверхности клетки (ламеллоподии и микроворсинки). Также они участвуют в межклеточном взаимодействии (образовании адгезивных контактов), передаче сигналов и, вместе с миозином - в мышечном сокращении. С помощью цитоплазматических миозинов по микрофиламентам может осуществляться везикулярный транспорт.

Промежуточные филаменты

Цитоскелет прокариот

Долгое время считалось, что цитоскелетом обладают только эукариоты . Однако с выходом в 2001 году статьи Jones и соавт. (PMID 11290328), описывающей роль бактериальных гомологов актина в клетках Bacillus subtilis , начался период активного изучения элементов бактериального цитоскелета. К настоящему времени найдены бактериальные гомологи всех трех типов элементов цитоскелета эукариот - тубулина , актина и промежуточных филаментов . Также было установлено, что как минимум одна группа белков бактериального цитоскелета, MinD/ParA, не имеет эукариотических аналогов.

Бактериальные гомологи актина

К наиболее изученным актиноподобным компонентам цитоскелета относятся MreB, ParM и MamK.

MreB и его гомологи

Белки MreB и его гомологи являются актиноподобными компонентами цитоскелета бактерий, играющими важную роль в поддержании формы клетки, сегрегации хромосом и организации мембранных структур. Некоторые виды бактерий, такие как Escherichia coli , имеют только один белок MreB, тогда как другие могут иметь 2 и более MreB-подобных белков. Примером последних служит бактерия Bacillus subtilis , у которой были обнаружены белки MreB, Mbl (M reB -l ike) и MreBH (MreB h omolog).

В геномах E. coli и B. subtilis ген, отвечающий за синтез MreB, находится в одном опероне с генами белков MreC и MreD. Мутации, подавляющие экспрессию данного оперона, приводят к образованию клеток сферической формы с пониженной жизнеспособностью.

Субъединицы белка MreB образуют филаменты, обвивающие палочковидную бактериальную клетку. Они располагаются на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны. Филаменты, образуемые MreB, динамичны, постоянно претерпевают полимеризацию и деполимеризацию. Непосредственно перед делением клетки MreB концентрируется в области, в которой будет формироваться перетяжка. Считается, что функцией MreB также является координация синтеза муреина - полимера клеточной стенки.

Гены, отвечающие за синтез гомологов MreB, были обнаружены только у палочковидных бактерий и не были найдены у кокков.

ParM

Белок ParM присутствует в клетках, содержащих малокопийные плазмиды. Его функция заключается в разведении плазмид по полюсам клетки. При этом субъединицы белка формируют филаменты, вытянутые вдоль большой оси палочковидной клетки.

Филамент по своей структуре представляет собой двойную спираль. Рост филаментов, образуемых ParM, возможен с обоих концов, в отличие от актиновых филаментов, растущих только на ±полюсе.

MamK

MamK - это актиноподобный белок Magnetospirillum magneticum , отвечающий за правильное расположение магнитосом. Магнитосомы представляют собой впячивания цитоплазматической мембраны, окружающие частички железа. Филамент MamK выполняет роль направляющей, вдоль которой, одна за другой, располагаются магнитосомы. В отсутствие белка MamK магнитосомы располагаются беспорядочно по поверхности клетки.

Гомологи тубулина

В настоящее время у прокариот найдены 2 гомолога тубулина: FtsZ и BtubA/B. Как и эукариотический тубулин, эти белки обладают ГТФазной активностью.

FtsZ

Белок FtsZ чрезвычайно важен для клеточного деления бактерий, он найден практически у всех эубактерий и архей. Также гомологи этого белка были обнаружены в пластидах эукариот, что является ещё одним подтверждением их симбиотического происхождения .

FtsZ формирует так называемое Z-кольцо, выполняющее роль каркаса для дополнительных белков клеточного деления. Вместе они представляют собой структуру, ответственную за образование перетяжки (септы) .

BtubA/B

В отличие от широко распространенного FtsZ, эти белки обнаружены только у бактерий рода Prosthecobacter . Они более близки к тубулину по своему строению, чем FtsZ.

Кресцентин, гомолог белков промежуточных филаментов

Белок был найден в клетках Caulobacter crescentus . Его функцией является придание клеткам C. crescentus

— это клеточный каркас или скелет, находится в цитоплазме живой клетки. Он присутствует во всех клетках, как эукариот (животных, растений, грибов и простейших), так и прокариот. Это динамичная структура постоянно меняется, в функции которой входит поддержка и адаптация формы клетки к внешним воздействиям, экзо- и эндоцитоз, обеспечение движения клетки как целого, активный внутриклеточный транспорт и клеточное деление. Цитоскелет образованный белками. В цитоскелета выделяют несколько основных систем, называемых или основными структурными элементами, заметными при электронно-микроскопических исследованиях (микрофиламенты, промежуточные филаменты, микротрубочки), или по основным белками, входящих в их состав (актин-миозиновых система, кератиновое система, тубулин- динеинова система).

Общий план строения филаментов цитоскелета

Элементы цитоскелета являются полимерами, мономерами которых выступают определенные белковые субъединицы. В отличие от других биополимеров, таких как сами белки или нуклеиновые кислоты, структурные единицы цитоскелета соединены друг с другом слабыми нековалентными связями. Полимерная строение выгодна из-за того, что позволяет клетке быстро перегруппировывать цитоскелет: белковые мономеры маленькие, и они могут быстро диссоциировать в цитоплазме, в отличие от длинных филаментов.

Промежуточные филаменты состоят из субъединиц, которые сами являются удлиненными фибриллярного белка, в то время как мономерами микрофиламентов и микротрубочек является глобулярные белки актин и тубулин соответственно. Белки цитоскелета могут самоорганизовываться в длинные филаменты, образуя различные типы латеральных контактов и контактов типа «хвост-голова». В живой клетке этот процесс регулируется огромным количеством вспомогательных белков.

Элементы цитоскелета могут быть одновременно динамичными и очень прочными за того, что они состоят из нескольких протофиламентив — длинных линейных нитей, построенных с мономеров, размещенных в один ряд. Обычно протофиламенты спирально закручиваются друг вокруг друга. Микротрубочки состоят из тринадцати протофиламентив размещенных по кругу, микрофиламенты — из двух спирально закрученных, а промежуточные филаменты — с восьми. Вследствие такого строения диссоциация мономера с конца фибриллы происходит значительно легче, чем разрыв посередине, так как для диссоциации необходимо разрушения только одного продольного связи и одного-двух латеральных, а для разрыва — большого количества продольных связей. Поэтому перестройка элементов цитоскелета происходит относительно легко, и в то же время они могут легко противостоять тепловым повреждением и выдерживать различные механические воздействия.

Элементы цитоскелета эукариот

Основными функциями цитоскелета является поддержание формы клетки и обеспечения перемещения как клетки в целом, так и внутриклеточных компонентов внутри клетки. Цитоскелет состоит из трех основных компонентов: микрофиламентов, микротрубочек и промежуточных филаментов. Это супрамолекулярные, протяжные полимерные структуры, состоящие из белков одного типа.

Динамика элементов цитоскелета

Элементы цитоскелета являются динамическими структурами: их можно сравнить с цепочкой муравьев, которые идут к месту сбора пищи. Хотя сам цепочка может существовать часами, каждый муравей в нем находится в постоянном движении. Так же и элементы цитоскелета постоянно обмениваются субъединицами с цитоплазмой, где мономеры находятся в растворимой форме. Относительной стабильностью характеризуются только промежуточные филаменты, поэтому информация о динамике касается в большей степени микротрубочек и актиновых филаментов.

Примером динамичности и гибкости цитоскелета клетки может быть перегруппировки микротрубочек, которые в интерфазе образуют структуру похожую на звезду, лучи которой отходят от центра клетки, а перед разделением способны быстро создать веретено деления. В то же время некоторые структуры, построенные из элементов цитоскелета могут существовать очень долгое время: например на поверхности волосковых клеток внутреннего уха является вырасти — стереоцили, поддерживаемых пучками микрофиламентов. Эти пучки существуют на протяжении всей жизни животного, хотя их субъединицы постоянно обновляются

Скорость присоединения и диссоциации субъединиц описывается константами k on (измеряется в М -1 × с -1) и k off (измеряется в с -1) соответственно. Причем скорость присоединения зависит не только от k on, но и от концентрации свободных мономеров в цитоплазме, а скорость диссоциации является постоянной. Когда филамент растет, то количество свободных мономеров в цитоплазме падает, пока не достигнет определенного уровня — критической концентрации (C C), при которой скорость присоединения будет равна скорости диссоциации: C C × k on = k off, откуда:

Нуклеация

Мономеры элементов цитоскелета могут спонтанно образовывать комплексы в растворе. Однако, такие олигомеры обычно нестабильны, потому что каждая субъединица в них образует связи только с небольшим количеством других. Этих взаимодействий часто недостаточно, чтобы удержать комплекс, и он в основном быстро распадается. Для образования длинных филаментов необходимо наличие первоначального агрегата с такого количества мономеров, которой будет достаточно для стабилизации, такой агрегат называется ядром, а процесс его образования — нуклеации. Для актиновых филаментов, ядро ​​должно состоять минимум из трех субъединиц, тогда как образование микротрубочек начинается с сложного комплекса (предположительно, из 13 молекул тубулина, образующих кольцо).

Нуклеация обычно является лимитирующим этапом в образовании длинных филаментов в растворе свободных мономеров. После инициации полимеризации в таком растворе наблюдается лаг-фаза, во время которой не наблюдается образование филаментов. Ее существование объясняется тем, что нестабильность небольших олигомеров создает кинетический барьер в полимеризации, и длится она до тех пор, пока не произойдет процесс нуклеации. Если к раствору мономеров добавить готовые комплексы субъединиц (например, состоящие из соединенных ковалентно мономеров), тогда лаг-фазы наблюдаться не будет.

Потребность в нуклеации используется клеткой для регулирования образования новых элементов цитоскелета. Существуют специальные белки, которые могут катализировать нуклеации в специфическом месте, где необходимо образование микротрубочек или актиновых филаментов.

Полярность микротрубочек и микрофиламентов

В отличие от мономеров промежуточных филаментов, актин и тубулин имеют два структурно и функционально разные концы. В составе микрофиламентов и микротрубочек все субъединицы возвращены в одну сторону, таким образом данные элементы цитоскелета обладают полярностью. Два конца этих филаментов отличаются по динамике полимеризации и деполимеризации:

• конец, на котором полимеризация и деполимеризация происходят быстрее называется плюс концов;
• конец, на котором полимеризация и деполимеризация происходят медленнее называется минус концов.

В микротрубочках α-субъединицы тубулина возвращены в минус-конца, а β — до плюс. В Микрофиламентов мономеры актина размещены таким образом, что их АТФ-связывающая щель указывает в сторону минус конца.

Несмотря на то, что абсолютные занчення k on и k off могут сильно отличаться для плюс и минус конца, их соотношение является постоянной величиной. Поскольку изменение свободной энергии ΔG вследствие диссоциации или присоединения новой субъединицы одинакова, не в зависимости от того, на каком конце филамента произошли изменения. Поэтому, когда концентрация свободных мономеров C C C, оба конца растут. Это подтверждается только при отсутствии гидролиза нуклеозидтрифосфатов (АТФ или ГТФ).

Гидролиз нуклеотидтрифосфатив

Актин и тубулин — это не просто мономеры элементов цитоскелета, они также являются ферментами, которые могут осуществлять гидролиз АТФ и ГТФ соответственно. Одна молекула актина связывает одну молекулу АТФ, тогда как димер тубулина — две молекулы ГТФ (по одной на каждую субъединицу), то ГТФ, что находится в α-субъединицы никогда не гидролизуетья и не обменивается, тогда как ГТФ β-субъединицы может превращаться на ГДФ.

В свободных мономерах актина и тубулина гидролиз нуклеотидов происходит очень медленно, для ускорения этого процесса необходимо действие определенного фактора — ГТФаза- или АТФаза-активирующих белков. Причем для тубулина и актина такими факторами являются другие молекулы тубулина или актина соответственно, поэтому гидролиз нуклеотидтрифосфату значительно ускоряется после инкорпорации мономера в филамент цитоскелета, где он взаимодействует с другими идентичинмы молекулами. Микротрубочки и микрофиламенты могут существовать в двух формах «Т-форме» (мономеры связаны с ГТФ или АТФ) и «Д-форме» (мономеры связаны с ГДФ или АДФ).

После гидролиза нуклеотидтрифосфату большая часть энергии, высвобождаемой «хранится» в структуре филаментов. Поэтому изменение свободной энергии для диссоциации мономера с Д-формы становится негативный, чем для диссоциации с Т-формы, а следовательно и соотношение k off / k on, равное значению критической концентрации, будет больше для Д-формы, чем для Т. Иными словами, Д-форма более «склонна» к диссоциации. При определенном значении концентрации свободных субъединиц C, когда C C (T)

Тредмилинг

Вероятность того, что определенная субъединица филаментов цитоскелета гидролизует связан нуклеотидтрифосфат и перейдет в Д-форму, тем больше, чем дольше эта субъединица находится в составе полимера. Поэтому посередине филаментов, где все мономеры уже «древние», они имеют в своем составе нуклеотиддифосфаты. К концам присоединяются преимущественно новые молекулы в Т-форме (поскольку концентрация АТФ или ГТФ в цитоплазме в десятки раз превышает концентрацию АДФ и ГДФ соответственно). На минус-конце полимеризация происходит медленно, поэтому гидролиз «успевает» за ней, и не происходит накопления субъединиц в Т-форме. Зато на плюс-конце, где полимеризация значительно быстрее, образуется «кэп» из нескольких субъединиц, содержащих негидролизовани нуклеотидтрифосфаты. Таким образом один конец (+) филамента находится в Т-форме, а другой (-) — в Д-форме и при концентрации свободных филаментов C, где C C (T)

Динамическая нестабильность

В зависимости от скорости полимеризации и гидролиза нуклеотидтрифосфатив конце филаментов цитоскелета могут изменять свое состояние: переходить с Т-формы в Д-форму и наоборот. Если концентрация свободных филаментов при этом меньше C C (T) и больше C C (D), то такой переход будет иметь важные последствия: филамент будет переходить от роста к укорочению (это событие называется катастрофа) либо наоборот (восстановления). Способность элементов цитоскелета быстрой смены «режимов» полимеризация / деполимеризация при постоянной концентрации свободных субъединиц называется динамической нестабильностью.

Явление динамической нестабильности особенно характерно для микротрубочек. В Т-форме их протофиламенты прямые, а при переходе к Д-формы они искривляются. Когда микротрубочки имеет ГТФ-кэп, он стабилизирует всю структуру, однако после ее потери (из-за замедления полимеризации или ускорения гидролиза) протофиламенты в Д-форме начинают очень быстро «розлуплюватись».

Также наблюдаются некоторые флуктуации длины актиновых филаментов, однако они в десяток раз меньше, чем в микротрубочек.

Яды, влияющие на цитоскелет эукариот

Поскольку нормальное функционирование системы микротрубочек и промежуточных филаментов необходимо для выживания и разделения килтины, эти клеточные компоненты часто являются мишенями действия природных токсинов. Некоторые из этих ядов связываются со свободными мономерами актина или тубулина и препятствуют им полимеризоваться, другие же наоборот — взаимодействуют с полимерными формами и не допускают диссоциации мономеров. Например вещество таксол с тихоокеанского тиса (Taxus brevifolia) стабилизирует микротрубочки в полимерных форме, в то время как колхицин с безвременника осеннего (Colchicum autumnale) и винбластин с катарантуса (Catharanthus) наоборот не дают мономерам тубулина объединяться. Существуют вещества, аналогичным образом действуют и на актиновые филаменты: фалоидин с бледной поганки (Amanita phalloides) способствует филаментозний форме актина, а латрункулин с морской губки Latrunculia magnifica — наоборот, растворимой мономерной.

Кроме того, что подобные вещества широко используются для изучения свойств цитоскелета, некоторые из них также есть и терапевтическими препаратами. Таксол и винбластин благодаря своей способности изменять характер полимеризации микротрубочек способны достаточно эффективно убивать клетки, которые быстро делятся, при этом проявляя небольшое влияние на другие клетки. Поэтому их используют для лечения раковых заболеваний. Особенно популярен таксол для терапии рака молочной железы и рака легких, он часто бывает эффективным даже в тех случаях, когда другие методы химиотерапии не действуют.

Цитоскелет прокариот

До недавнего времени считалось, что цитоскелет имеют только эукариоты. Но последние исследования показывают, что для всех составных частей эукариотического цитоскелета можно найти гомологи у прокариот. Хотя сходство в аминокислотной последовательности белков небольшая, восстановления трехмерной структуры белковых молекул позволяет говорить о значительной структурное сходство и гомологичнисть этих структур.

• Гомологи тубулина: с гомологов тубулина распространенным среди прокариот является белок FtsZ, что был первым найденным компонентом прокариотической цитоскелета. Подобно тубулина, FtsZ формирует филаменты тратя ГТФ, но эти филаменты НЕ группируются в трубочки. В течение деления клетки, FtsZ — первый белок, перемещается на место разделения, формируя «кольцо разделения» или Z-кольцо, которое обеспечивает прохождение цитокинеза, также FtsZ важен для привлечения ферментов, которые синтезируют новую клеточную стенку между дочерними клетками.
• Гомологи актина: MreB и ParM — это актино-образные белки прокариот. MreB нужен для придания формы клетке, в частности отвечает за различие между пиличкоподибнимы и спиральными бактериями. Все несферических бактерии имеют гены MreB или его близких гомологов. Продукты этих генов формируют спиральную сеть под клеточной мембраной, которая служит для удержания ферментов, задействованных в биосинтезе клеточной стенки. Белок ParM кодируется плазмидной ДНК многих бактерий и нужен для сегрегации копий плазмиды при делении.
• Гомолог белков промежуточных филаментов кресцентин: бактерия Caulobacter crescentus содержит третий белок, кресцентин, гомологический промежуточных филаментов эукариот. Кресцентин также используется для поддержания формы клетки.
• Элементы цитоскелета прокариот, не имеющих гомологов у эукариот: у прокариот также имеющийся класс элементов цитоскелета, принадлежащих к семье WACA (англ. Walker A cytoskeletal ATPase) и не имеют гомологов в еукароит. К этому классу относится белок MinD, который является составной частью системы MinCDE, что обеспечивает определение места прохождения цитокинеза, а также белки, необходимые для различия копий плазмид, такие как ParA, Soj и другие.

Эволюция цитоскелета

Родственны между собой элементы цитоскелета были найдены у подавляющего большинства представителей всех трех доменов живых организмов: эукариот, бактерий и архей. Это свидетельствует о том, что белки цитоскелета возникли еще до выделения этих трех ветвей, каким бы путем оно не происходило.

Белок FtsZ, с которого позже возник тубулин, вероятно, эволюционно очень древним. Он содержит очень мало аминокислот аргинина, лизина, фенилаланина, тирозина и гистидина и практически не содержит триптофана. Поскольку считается, что кодоны этих аминокислот были добавлены в генетический код последними, вполне вероятно, что какая-то форма FtsZ возникла еще до окончательного установления генетического кода и уже тогда служила для осуществления цитокинеза. Белки гомологи тубулина образуют отдельную семью ГТФаз, и не имеют никаких близких родственников. Зато MreB более «молодой» с эволюционной точки зрения белок, он, вместе с другими актиноподибнимы белками и актиний, принадлежит к семье АТФаз, которая также включает ферменты гексокиназы и шаперон hsp70. Причем первыми из этой семьи, больше всего, возникли гексокиназы.

Сравнение последовательностей аминокислот в белках FtsZ различных видов бактерий и архей между собой и с эукариотическими тубулина, а также MreB между собой и с эукариотическими актина выявило интересную закономерность:

• Белки FtsZ очень далеких друг от друга видов прокариот, таких как бактерии Escherichia coli, Bacillus subtilis, Mycoplasma pulmonis и Архебактерии рода Halobacterium имели высокую степень идентичности в аминокислотной последовательности (от 46 до 53%); аналогичное справедливо и для белка MreB.
• Эукариотические тубулина и актин даже еще более консервативные (напирклад между тубулина человека и дрожжей существует 75% идентичности, в то время как актин любых видов эукариот, обычно отличаются не более чем на 10%);
• Несмотря на большую консервативность белков цитоскелета в пределах групп эукариот и прокариот, при сравнении этих белков между группами, оказывается, что идентичность настолько мала, что ее почти невозможно обнаружить обычными методами (менее 15%). Причем гомология наиболее выражена в ГТФ- и АТФ-связывающих доменах.

Для объяснения этой «загадки» была выдвинута гипотеза о том, что такая резкая дивергенция эукариотических белков цитоскелета от прокариотических состоялась вследствие изменения их роли в клетке. FtsZ перестал обеспечивать прохождение цитокинеза и стал механической опорой клетки, а позже взял на себя и другие функции, в то время как MreB, взял на себя роль осуществления деления клетки и фагоцитоза.

Чрезвычайно высокий уровень косервативности актина и тубулина в клетках эукариот объясняется тем, что эти белки взаимодействуют с огромным количеством других: регуляторных, вспомогательных, моторных и др. Именно актин является «чемпионом» среди эукариотических белков по количеству белков-партнеров, поэтому замена любой аминокислоты может привести к нарушению этих взаимодействий и иметь катастрофические последствия.

Третий тип элементов цитоскелета — промежуточные филаменты, эволюционировали другим путем. Они имеющиеся фактически только у эукариот, и хотя их гомолог кресцентин и был обнаружен у одного вида бактерий, скорее всего, эти бактерии получили его в результате горизонтального переноса генов от эукариот. Белки промежуточных филаментов, в отличие от актина и тубулина, не отличаются особой консервативностью.

Видео по теме

Цитоскелет представляет собой сеть волокон, обеспечивающих структурную поддержку (каркас) и археев. В эукариотических клетках эти волокна состоят из сложной сетки белковых нитей и моторных белков, которые помогают в перемещении и стабилизации .

Функция цитоскелета

Цитоскелет распространяется по всей и выполняет ряд важных функций:

• Придает клеткам форму и обеспечивает структурную поддержку.
• Удерживает рядом.
• Помогает в образовании .
• Цитоскелет не является статической структурой, и способен разбирать и собирать свои внутренние части, чтобы обеспечить внутреннюю и общую подвижность клеток. Типы внутриклеточного движения, поддерживаемые цитоскелетом, включают транспортировку везикул в клетку и из нее, манипуляцию во время или и миграцию органелл. Цитоскелет делает возможной миграцию клеток, поскольку мобильность клеток необходима для создания и восстановления тканей, цитокинеза (деление цитоплазмы) при образовании и в ответах иммунных клеток на микробы.
• Цитоскелет помогает в транспортировке сигналов связи между клетками.
• Он образует клеточные придаточные выступы, такие как (в некоторых клетках).

Структура цитоскелета

Цитоскелет состоит по меньшей мере из трех различных типов волокон: микротрубочек, микрофиламентов и промежуточных волокон. Эти волокна отличаются своим размером, причем микротрубочки являются самыми толстыми, а микроволокна являются самыми тонкими.

Протеиновые волокна

• Микротрубочки представляют собой полые стержни, функционирующие прежде всего для поддержки или формирования клетки и выступают в роли «маршрутов», вдоль которых могут перемещаться органеллы. Микротрубочки обычно встречаются во всех эукариотических клетках. Они различаются по длине и составляют около 25 нм (нанометров) в диаметре.
• Микрофиламенты или актиновые нити представляют собой тонкие твердые стержни, которые активны при мышечном сокращении. Они особенно распространены в мышечных клетках. Подобно микротрубочкам, они обычно встречаются во всех эукариотических клетках. Микрофиламенты состоят в основном из сократительного белкового актина и имеют диаметр до 8 нм.
• Промежуточные нити могут быть многочисленными во многих клетках и обеспечивать поддержку микрофиламентов и микротрубочек, удерживая их на месте. Эти нити образуют кератины, обнаруженные в эпителиальных клетках и нейрофиламентах в нейронах. Они имеют диаметр около 10 нм.

Моторные белки

Ряд моторных белков содержится в цитоскелете. Как следует из их названия, эти белки активно перемещают волокна цитоскелета. В результате молекулы и органеллы транспортируются вокруг клетки. Моторные белки питаются от АТФ, который образуется посредством . Существует три типа моторных белков, участвующих в движении клеток.

Подвижность является фундаментальным и необходимым свойством всех эукариотических клеток

Актиновые филаменты образуют много различных клеточных струтур

Белки, связанные с актиновым цитоскелетом, способны развивать усилия, обеспечивающие подвижность клеток

Актиновый цитоскелет представляет собой динамическую структуру и перестраивается в ответ на сигналы, поступающие из клетки или из окружающей среды

При полимеризации актина генерируются усилия, которые вызывают удлинение клеточных выростов и обеспечивают подвижность некоторых органелл

Внутренний цитоскелет, состоящий из микротрубочек, актиновых филаментов (также называемых микрофиламентами) и промежуточных филаментов, обеспечивает клетке механическую прочность и помогает ей поддерживать определенную форму.

Наряду с этим, цитоскелет представляет собой опорную структуру, позволяющую клетке осуществлять контроль за передвижением, изменением формы и перестройкой внутренних элементов. Движения, которые совершаются при участии цитоскелета, обеспечивают клеточную подвижность.

Для осуществления многих клеточных функций необходимо согласованное действие двух или трех структур цитоскелета , состоящих из филаментов. Однако актиновые филаменты играют ведущую роль в реализации многих клеточных функций, например в цитокинезе, фагоцитозе и мышечном сокращении.

Белок актин полимеризуется с образованием длинных фибриллярных филаменто в, диаметр которых достигает 8 нм. Эти филаменты могут сшиваться другими белками, образуя разнообразные клеточные структуры. На рисунке ниже представлены некоторые структуры, основным компонентом которых служит актиновый цитоскелет.

К их числу относятся кишечные микроворсинки , стереоцилии сенсорного эпителия, стресс-фибриллы прикрепленных клеток, конус роста нейронов, выросты (ламеллоподии и филоподии) на границе подвижных клеток, и тонкие филаменты клеток мышц. Почти все структуры, построенные на основе актина, являются динамичными и способны к перестройке в ответ на внутренние или внешние сигналы.

Актиновый цитоскелет генерирует силу и осуществляет движение клеток двумя путями: за счет полимеризации актиновых мономеров в филаменты и взаимодействия с миозиновыми моторами. Последние связываются с актиновыми филаментами латерально и генерируют усилия и движение за счет энергии гидролиза АТФ.

При этом движение может совершаться по отношению к актиновому филаменту , как, например, при мышечном сокращении и транспорте везикул. Например, сила, которая генерируется за счет полимеризации актина, используется для выталкивания вперед плазматической мембраны при движении клетки. Во многих процессах, например при мышечном сокращении, актин и миозин функционируют совместно.

В дальнейших статьях мы рассмотрим механизм подвижности клеток эукариот, связанный с актомиозиновым комплексом . Многие закономерности подвижности клеток удалось выяснить при проведении биохимических экспериментов с использованием очищенных белков и клеточных компонентов. На основании этих экспериментов можно смоделировать более сложные движения клеток.

Поэтому в первую очередь мы охарактеризуем молекулярные свойства актинового цитоскелета (строение, сборку и разборку филаментов и белков, регулирующих динамику в клетке). Затем мы обсудим актин и связанные с ним белки в связи с их функционированием в клетке. Актиновый цитоскелет играет критическую роль почти в каждом клеточном процессе; в дальнейших статьях мы рассмотрим двигательную активность, связанную со сборкой актиновых филаментов, а также с сокращением актомиозинового комплекса, и вопросы транспорта с его участием. Мы также приводим ссылки на другие статьи на сайте, в которых обсуждается значимость актинового цитоскелета в жизнедеятельности клетки и его динамика.

Материал из Википедии - свободной энциклопедии

Цитоскеле́т - это клеточный каркас или скелет, находящийся в цитоплазме живой клетки . Он присутствует во всех клетках эукариот , причем в клетках прокариот обнаружены гомологи всех белков цитоскелета эукариот. Цитоскелет - динамичная, изменяющаяся структура, в функции которой входит поддержание и адаптация формы клетки ко внешним воздействиям, экзо- и эндоцитоз, обеспечение движения клетки как целого, активный внутриклеточный транспорт и клеточное деление. Цитоскелет образован белками, выделяют несколько основных систем, называемых либо по основным структурным элементам, заметным при электронно-микроскопических исследованиях (микрофиламенты , промежуточные филаменты , микротрубочки), либо по основным белкам, входящим в их состав (актин -миозиновая система, кератины , тубулин -динеиновая система).

Цитоскелет эукариот

Актиновые филаменты (микрофиламенты)

Порядка 7 нм в диаметре, микрофиламенты представляют собой две цепочки из мономеров актина , закрученные спиралью. В основном они сконцентрированы у внешней мембраны клетки, так как отвечают за форму клетки и способны образовывать выступы на поверхности клетки (псевдоподии и микроворсинки). Также они участвуют в межклеточном взаимодействии (образовании адгезивных контактов), передаче сигналов и, вместе с миозином - в мышечном сокращении. С помощью цитоплазматических миозинов по микрофиламентам может осуществляться везикулярный транспорт .

Промежуточные филаменты

Микротрубочки

Цитоскелет прокариот

Долгое время считалось, что цитоскелетом обладают только эукариоты . Однако с выходом в 2001 году статьи Jones и соавт. (), описывающей роль бактериальных гомологов актина в клетках Bacillus subtilis , начался период активного изучения элементов бактериального цитоскелета. К настоящему времени найдены бактериальные гомологи всех трех типов элементов цитоскелета эукариот - тубулина , актина и промежуточных филаментов . Также было установлено, что как минимум одна группа белков бактериального цитоскелета, MinD/ParA, не имеет эукариотических аналогов.

Бактериальные гомологи актина

К наиболее изученным актиноподобным компонентам цитоскелета относятся MreB, ParM и MamK.

MreB и его гомологи

Белки MreB и его гомологи являются актиноподобными компонентами цитоскелета бактерий, играющими важную роль в поддержании формы клетки, сегрегации хромосом и организации мембранных структур. Некоторые виды бактерий, такие как Escherichia coli , имеют только один белок MreB, тогда как другие могут иметь 2 и более MreB-подобных белков. Примером последних служит бактерия Bacillus subtilis , у которой были обнаружены белки MreB, Mbl (M reB -l ike) и MreBH (MreB h omolog).

В геномах E. coli и B. subtilis ген, отвечающий за синтез MreB, находится в одном опероне с генами белков MreC и MreD. Мутации, подавляющие экспрессию данного оперона, приводят к образованию клеток сферической формы с пониженной жизнеспособностью.

Субъединицы белка MreB образуют филаменты, обвивающие палочковидную бактериальную клетку. Они располагаются на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны. Филаменты, образуемые MreB, динамичны, постоянно претерпевают полимеризацию и деполимеризацию. Непосредственно перед делением клетки MreB концентрируется в области, в которой будет формироваться перетяжка. Считается, что функцией MreB также является координация синтеза муреина - полимера клеточной стенки.

Гены, отвечающие за синтез гомологов MreB, были обнаружены только у палочковидных бактерий и не были найдены у кокков.

ParM

Белок ParM присутствует в клетках, содержащих малокопийные плазмиды. Его функция заключается в разведении плазмид по полюсам клетки. При этом субъединицы белка формируют филаменты, вытянутые вдоль большой оси палочковидной клетки.

Филамент по своей структуре представляет собой двойную спираль. Рост филаментов, образуемых ParM, возможен с обоих концов, в отличие от актиновых филаментов, растущих только на ±полюсе.

MamK

MamK - это актиноподобный белок Magnetospirillum magneticum , отвечающий за правильное расположение магнитосом. Магнитосомы представляют собой впячивания цитоплазматической мембраны, окружающие частички железа. Филамент MamK выполняет роль направляющей, вдоль которой, одна за другой, располагаются магнитосомы. В отсутствие белка MamK магнитосомы располагаются беспорядочно по поверхности клетки.

Гомологи тубулина

В настоящее время у прокариот найдены 2 гомолога тубулина: FtsZ и BtubA/B. Как и эукариотический тубулин, эти белки обладают ГТФазной активностью.

FtsZ

Белок FtsZ чрезвычайно важен для клеточного деления бактерий, он найден практически у всех эубактерий и архей. Также гомологи этого белка были обнаружены в пластидах эукариот, что является ещё одним подтверждением их симбиотического происхождения .

FtsZ формирует так называемое Z-кольцо, выполняющее роль каркаса для дополнительных белков клеточного деления. Вместе они представляют собой структуру, ответственную за образование перетяжки (септы) .

BtubA/B

В отличие от широко распространенного FtsZ, эти белки обнаружены только у бактерий рода Prosthecobacter . Они более близки к тубулину по своему строению, чем FtsZ.

Кресцентин, гомолог белков промежуточных филаментов

Белок был найден в клетках Caulobacter crescentus . Его функцией является придание клеткам C. crescentus формы вибриона. В случае отсутствия экспрессии гена кресцентина клетки C. crescentus приобретают форму палочки. Интересно, что клетки двойных мутантов, кресцентин − и MreB − , имеют сферическую форму.

MinD и ParA

Эти белки не имеют гомологов среди эукариот.

MinD отвечает за положение сайта деления у бактерий и пластид. ParA участвует в разделении ДНК по дочерним клеткам.

См. также

Напишите отзыв о статье "Цитоскелет"

Примечания

Отрывок, характеризующий Цитоскелет

Гостиная Анны Павловны начала понемногу наполняться. Приехала высшая знать Петербурга, люди самые разнородные по возрастам и характерам, но одинаковые по обществу, в каком все жили; приехала дочь князя Василия, красавица Элен, заехавшая за отцом, чтобы с ним вместе ехать на праздник посланника. Она была в шифре и бальном платье. Приехала и известная, как la femme la plus seduisante de Petersbourg [самая обворожительная женщина в Петербурге,], молодая, маленькая княгиня Болконская, прошлую зиму вышедшая замуж и теперь не выезжавшая в большой свет по причине своей беременности, но ездившая еще на небольшие вечера. Приехал князь Ипполит, сын князя Василия, с Мортемаром, которого он представил; приехал и аббат Морио и многие другие.
– Вы не видали еще? или: – вы не знакомы с ma tante [с моей тетушкой]? – говорила Анна Павловна приезжавшим гостям и весьма серьезно подводила их к маленькой старушке в высоких бантах, выплывшей из другой комнаты, как скоро стали приезжать гости, называла их по имени, медленно переводя глаза с гостя на ma tante [тетушку], и потом отходила.
Все гости совершали обряд приветствования никому неизвестной, никому неинтересной и ненужной тетушки. Анна Павловна с грустным, торжественным участием следила за их приветствиями, молчаливо одобряя их. Ma tante каждому говорила в одних и тех же выражениях о его здоровье, о своем здоровье и о здоровье ее величества, которое нынче было, слава Богу, лучше. Все подходившие, из приличия не выказывая поспешности, с чувством облегчения исполненной тяжелой обязанности отходили от старушки, чтобы уж весь вечер ни разу не подойти к ней.
Молодая княгиня Болконская приехала с работой в шитом золотом бархатном мешке. Ее хорошенькая, с чуть черневшимися усиками верхняя губка была коротка по зубам, но тем милее она открывалась и тем еще милее вытягивалась иногда и опускалась на нижнюю. Как это всегда бывает у вполне привлекательных женщин, недостаток ее – короткость губы и полуоткрытый рот – казались ее особенною, собственно ее красотой. Всем было весело смотреть на эту, полную здоровья и живости, хорошенькую будущую мать, так легко переносившую свое положение. Старикам и скучающим, мрачным молодым людям, смотревшим на нее, казалось, что они сами делаются похожи на нее, побыв и поговорив несколько времени с ней. Кто говорил с ней и видел при каждом слове ее светлую улыбочку и блестящие белые зубы, которые виднелись беспрестанно, тот думал, что он особенно нынче любезен. И это думал каждый.
Маленькая княгиня, переваливаясь, маленькими быстрыми шажками обошла стол с рабочею сумочкою на руке и, весело оправляя платье, села на диван, около серебряного самовара, как будто всё, что она ни делала, было part de plaisir [развлечением] для нее и для всех ее окружавших.
– J"ai apporte mon ouvrage [Я захватила работу], – сказала она, развертывая свой ридикюль и обращаясь ко всем вместе.
– Смотрите, Annette, ne me jouez pas un mauvais tour, – обратилась она к хозяйке. – Vous m"avez ecrit, que c"etait une toute petite soiree; voyez, comme je suis attifee. [Не сыграйте со мной дурной шутки; вы мне писали, что у вас совсем маленький вечер. Видите, как я одета дурно.]
И она развела руками, чтобы показать свое, в кружевах, серенькое изящное платье, немного ниже грудей опоясанное широкою лентой.
– Soyez tranquille, Lise, vous serez toujours la plus jolie [Будьте спокойны, вы всё будете лучше всех], – отвечала Анна Павловна.
– Vous savez, mon mari m"abandonne, – продолжала она тем же тоном, обращаясь к генералу, – il va se faire tuer. Dites moi, pourquoi cette vilaine guerre, [Вы знаете, мой муж покидает меня. Идет на смерть. Скажите, зачем эта гадкая война,] – сказала она князю Василию и, не дожидаясь ответа, обратилась к дочери князя Василия, к красивой Элен.
– Quelle delicieuse personne, que cette petite princesse! [Что за прелестная особа эта маленькая княгиня!] – сказал князь Василий тихо Анне Павловне.
Вскоре после маленькой княгини вошел массивный, толстый молодой человек с стриженою головой, в очках, светлых панталонах по тогдашней моде, с высоким жабо и в коричневом фраке. Этот толстый молодой человек был незаконный сын знаменитого Екатерининского вельможи, графа Безухого, умиравшего теперь в Москве. Он нигде не служил еще, только что приехал из за границы, где он воспитывался, и был в первый раз в обществе. Анна Павловна приветствовала его поклоном, относящимся к людям самой низшей иерархии в ее салоне. Но, несмотря на это низшее по своему сорту приветствие, при виде вошедшего Пьера в лице Анны Павловны изобразилось беспокойство и страх, подобный тому, который выражается при виде чего нибудь слишком огромного и несвойственного месту. Хотя, действительно, Пьер был несколько больше других мужчин в комнате, но этот страх мог относиться только к тому умному и вместе робкому, наблюдательному и естественному взгляду, отличавшему его от всех в этой гостиной.